Unidade II - Tema 3 - Proteínas
1 - Como se chamam as unidades estruturais das proteínas?
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um alfa-aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R diferenciado, ligados a um átomo de carbono, que é chamado de carbono alfa por ser o adjacente ao grupamento carboxila.
As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50% a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes. Desta forma, as proteínas têm como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.
2. Diga o que são enzimas e sua importância para o organismo.
Enzimas são catalisadores
biológicos. Catalisador é aquela substância que aumenta a velocidade das
reações. Todo ser vivo tem enzimas na sua constituição, elas nos ajudam no
processo de digestão e muitas outras funções. Por exemplo: as proteases agem
sobre as proteínas que ingerimos, as lípases sobre a gordura. Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica
(existem também enzimas constituídas de RNA, as ribozimas),
com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras,
catalisando reações químicas que, sem a sua presença,
dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de activação necessária para que
se dê uma reacção química, resultando no aumento da velocidade da reação e
possibilitando o metabolismo dos seres vivos.
A capacidade catalítica das enzimas torna-as
adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar. Em sistemas vivos, a maioria
das reacções bioquímicas dá-se em vias
metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma
reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas
catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de
modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade,
aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo
da via metabólica em que se insere. O ramo da Bioquímica
que trata do estudo das reacções enzimáticas é a enzimologia. As enzimas
exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. São
indispensáveis para a transdução de sinais, na regulação celular,
muitas vezes por acção de cinases e fosfatases.[51]
Através da sua acção podem gerar movimento, como no caso da miosina
que hidroliza ATP,
gerando contracções musculares. Também movimentam carga
através da célula, através da acção do citoesqueleto.
Algumas enzimas são ATPases (funcionam como bombas iónicas), que se
localizam na membrana celular, estando envolvidas do processo
de transporte activo. Algumas funções mais
exóticas são operadas por enzimas, como é o caso da luciferase
que gera luz nos pirilampos. Os vírus
podem conter enzimas que auxiliam na infecção de células (HIV-integrase
e transcriptase reversa) ou na libertação
celular de vírus (neuraminidase no vírus influenza).
Uma importante função das enzimas tem lugar no sistema
digestivo dos animais. Enzimas como as amilases
e proteases,
quebram grandes moléculas como o amido e proteínas, respectivamente, em moléculas de menores dimensões,
de maneira a que estas possam ser absorvidas no intestino.
O amido não é absorvível no intestino, mas as enzimas hidrolizam as cadeias de
amido em moléculas menores tais como a maltose
e a glucose,
podendo desta maneira ser absorvidas. Diferentes enzimas actuam sobre
diferentes tipos de alimento. Nos ruminantes,
que possuem uma dieta herbívora, bactérias no sistema digestivo produzem uma enzima
denominada celulase
que quebra as paredes celulares das células vegetais. As enzimas podem
trabalhar em conjunto, seguindo uma ordem de actuação específica. Desta maneira
podem formar vias metabólicas. Nestas vias, uma enzima
processa o produto da acção de outra enzima como o seu substrato. Após a
reacção catalítica, o produto é depois entregue a outra enzima. Por vezes, mais
do que uma enzima pode catalisar a mesma reacção, em paralelo. Isto permite uma
regulação mais complexa: As enzimas determinam que passos é que ocorrem nessa
vias metabólicas. Sem a presença de enzimas, o metabolismo não progride através
dos mesmo passos, nem é suficientemente rápido para que sirva as necessidades
da célula. De facto, uma via metabólica tão importante como a glicólise
não poderia existir sem a presença de enzimas. A glucose, por exemplo, pode
reagir directamente com o ATP para dar origem a um produto fosforilado
em um ou mais carbonos. Na ausência de enzimas, este processo é tão lento que
se torna insignificante. No entanto, se a enzima hexocinase for adicionada,
estas reacção lentas continuam a ser efectuadas, mas a fosforilação do carbono
número 6 ocorre de maneira tão rápida que, se a mistura for testada pouco tempo
depois, a glicose-6-fosfato o único produto
significativo. Consequentemente, pode-se dizer que a rede de vias metabólicas
existentes dentro de cada célula depende do conjunto de enzimas funcionais que
estão presentes. A atividade enzimática na célula é controlada de cinco
principais modos: A produção da enzima
(transcrição e tradução dos genes que codificam a enzima) pode ser aumentada ou
diminuída pela célula em resposta a mudanças no ambiente celular. Esta forma de
regulação genética é designada como indução ou inibição da expressão
enzimática. Por exemplo, as bactérias podem desenvolver resistência a antibióticos como a penicilina
porque são induzidas enzimas (β-lactamases) que
hidrolisam o anel beta-lactâmico presente na estrutura do antibiótico e
essencial para a sua actividade biológica. Outro exemplo é a importância das
enzimas hepáticas
citocromo P450 oxidases,
envolvidas no metabolismo de desintoxicação de xenobióticos.
As enzimas podem encontrar-se compartimentadas, com difentes vias metabólicas
(ou partes de vias metabólicas) ocorrendo em diferentes compartimentos
celulares. Por exemplo, os ácidos gordos
são sintetizados por um conjunto de enzimas no citoplasma,
no retículo endoplasmático e no complexo de
Golgi e usados por um conjunto diferente de enzimas como fonte de
energia na mitocôndria, através da β-oxidação.
As enzimas podem ser reguladas por inibidores
e activadores. Por exemplo, os produtos finais de uma dada via
metabólica são frequentemente inibidores das enzimas que catalisam os primeiros
passos da via (normalmente o primeiro passo factualmente irreversível),
regulando assim a quantidade de produto final produzido pela via. Este tipo de
regulação é denominado mecanismo de feedback (ou autoalimentação)
negativo porque a quantidade de produto final é regulada pela sua própria concentração. Na prática, o feedback
negativo ajusta a velocidade de síntese de metabolitos intermediários da via de
acordo com a necessidade da célula. Este mecanismo ajuda na distribuição
económica e eficiente de compostos, evitando a produção excessiva de produtos
finais. Tal como outros mecanismos homeostáticos,
o controlo da actividade enzimática ajuda na manutenção de um ambiente interno
estável em organismos vivos. As enzimas podem ser reguladas através da sua modificação pós-traducional. Este
tipo de modificação inclui a fosforilação,
a miristoilação e a glicosilação.
Por exemplo, a fosforilação de diversas enzimas, como a glicogénio sintase, em resposta a um sinal da insulina,
ajuda no controlo da síntese ou degradação do glicogénio
e permite a resposta celular a variações da glicemia.
Outro exemplo é a quebra da cadeia polipeptídica da quimotripsina,
uma protease
digestiva
que é produzida numa forma inactiva (quimotripsinogénio) no pâncreas
e transportada então para o estômago, onde é activada. Este mecanismo evita a digestão de
tecidos pancreáticos (ou outros) pela quimotripsina antes de entrar no tracto
digestivo. Este tipo de precursor inactivo de uma enzima é denominado zimógeno.
Algumas enzimas tornam-se activas quando são colocadas num ambiente diferente (por exemplo, de um ambiente
citoplasmático redutor para um ambiente periplasmático oxidativo).
Um exemplo encontra-se na hemaglutinina dos vírus
Influenza
(vírus da gripe),
que sofre uma mudança conformacional quando encontra o ambiente acídico
de vesículas da célula hospedeira, provocando a sua activação(Howard Hugues Media Institute, The
Structural Biology Program, "RNA, The Enzyme" A. Radzicka, R.
Wolfenden (1995), "A proficient enzyme.", Science, 6(267), p. 90-931;
René Antoine Ferchault de Réaumur (1752), "Observations sur la digestion
des oiseaux", Histoire de l'academie royale des sciences, 1752p. 266,
461; Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV:
Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers
(
3. Esquematize a reação enzimática.
Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática. Algumas
dessas substâncias são constituintes da célula
e outras são estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas
do metabolismo.
Quando o inibidor é produzido pela própria célula, a variação na sua concentração
vai ser muito empregado pela própria célula como uma forma de controle da
velocidade das reações. Esse mecanismo vai possibilitar ao organismo
responder a diferentes condições fisiológicas. Muitos medicamentos
usados rotineiramente baseiam-se na inibição específica de enzimas. O
bloqueio de uma única reação vai afetar toda a sequência de reações, já que a
reação bloqueada não vai gerar o produto que vai ser necessário pra reações
seguintes. Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com
a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima: Os inibidores
irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta.
Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de
inativar qualquer enzima. Já os inibidores
reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os
não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre
o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
Esquema cinético
para uma inibição enzimática reversível.
Os inibidores
competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas
moléculas
apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se
ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor
que é semelhante ao complexo enzima-substrato. Os inibidores não-competitivos não tem semelhança estrutural com o
substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a
radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura
da enzima e inviabiliza a sua catálise.
Esquema cinético para inibidores
enzimáticos reversíveis. E=Enzima; S=Substrato; ES=Complexo; P=Produto; I=Inibidor
Entre os compostos orgânicos da célula encontramos as proteínas, que são macromoléculas construtoras do organismo, formadas por moléculas pequenas denominadas aminoácidos. As proteínas desempenham importantes funções no organismo como componentes das membranas celulares, como constituinte de defesas orgânica (antígenos e anticorpos) e também como impulsora das reações químicas celulares (enzimas).
4. Cite os fatores que podem alterar o funcionamento das enzimas.
Em termos quantitativos, a função das proteínas que domina é a formação de tecidos dos seres vivos. Pode pensar em cabelo, pele, carne, em particular. Todavia, existe outro tipo de proteínas que não existe em quantidades grandes no corpo, mas sim é muito importante, tendo a função de catalisador dos processos bioquímicos no corpo. Estes biocatalisadores são chamados: "enzimas". A ação dos biocatalisadores depende em grande parte da forma molecular, em particular da superfície da molécula da própria proteína. O funcionamento das enzimas, por conseqüência, depende da superfície da sua molécula. Qualquer influência que pode mudar esta superfície estraga o trabalho da enzima. Assim, uma ação de desnaturação é desastrosa. A enzima já não funciona. Pode ser uma temperatura alta demais: uma desnaturação irreversível. Ou mudança de pH, ou mudança do ambiente por acrescentar álcool ou sais. As enzimas mostram sempre um valor de pH ou uma temperatura que é o melhor para seu funcionamento: a temperatura ótima ou o pH ótimo. Duas características gerais das enzimas: I. - Enzimas são proteínas (a parte estrutural); têm a estrutura da proteína; têm a possibilidade de desnaturação, em particular sob influência do pH e da temperatura; II - Enzimas são (bio) catalisadores (a parte cinética); muito específico e eficiente; holoenzima = apoenzima + coenzima/grupo prostético. A enzima é uma proteína com: Uma estrutura primária, produzida sob controle do DNA = a seqüência dos aminoácidos; Uma estrutura secundária, = o α-helix (tipo mola) da estrutura primária; Uma estrutura terciária, = o resultado quando o α-helix se vai dobrar em 3 dimensões; a forma tridimensional defina a especificidade e a sua inibição; Uma estrutura quaternária (nem sempre) é um conjunto de (4) estruturas terciárias iguais. De modo geral, o nome da enzima começa com o substrato +, em seguida, a atividade da enzima:
|
Oxidoreductases |
catalisam reacções redox (ex. glucose-oxidase) |
|
Transferases |
transferem grupos funcionais dum doador para um aceitador. |
|
Hidrolases |
separar moléculas (ex. peptidases, proteases) |
|
Liases |
tiram ou juntam certos grupos funcionais (ex. decarboxilase) |
|
Isomerases |
mudam isómeros (mutase) |
|
Ligases |
para ligar moléculas (piruvatocarboxilase) |
Proteínas são sensíveis para o ambiente, em particular para o valor do pH e a temperatura. Os dois podem causar mudanças na forma tridimensional, até desnaturação.
Desnaturação de proteínas (e
polissacarídeos).
Para tal existem vários métodos (por exemplo): Aquecimento causa mais movimento dos átomos e ligações; pode estragar as ligações vanderwaals ou as ligações polares; não se estragam as ligações covalentes. Aquecimento extremo pode estragar as ligações dentro das moléculas e formar outras substâncias, até chegar a produtos finais, como água e carbono (resíduo preto) Juntar ácido ou álcool pode estragar pontes de hidrogênio, ou seja, a estrutura terciária e secundária.
5. Diferencie os aminoácidos essenciais dos não essenciais e diga onde
encontramos cada tipo.
Um aminoácido essencial é
aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de
sintetizar mas é necessário para o seu funcionamento. O organismo humano é
incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos
comuns. Tem então de os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos
ricos em proteínas.
Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o
funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir
de determinados metabolitos. Existem
aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações
patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes
convencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". Estes
aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas, havendo os
que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais. A
lista abaixo mostra os aminoácidos comuns classificados quanto à sua
essencialidade para o organismo humano. Esta lista é válida para a maioria dos mamíferos.
Condicionalmente essenciais: Arginina;
Glutamina;
Glicina;
Prolina;
Tirosina;
Cisteína;
Serina;
Aspártico.
Essenciais: Histidina;
Isoleucina;
Leucina;
Lisina;
Metionina;
Fenilalanina;
Treonina;
Triptofano;
Valina;
triptofano.
Note-se que os aminoácidos não essenciais possuem, em geral, vias de síntese
relativamente simples. Por exemplo, o metabolito α-cetoglutarato (intermediário
do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) é precursor do glutamato, que por sua vez
pode dar origem à glutamina, à prolina e à arginina. Os aminoácidos são
especialmente divididos em dois grupos: os não essenciais (que são os que o
nosso corpo produz) e os essenciais (aqueles cujo o nosso corpo não produz, mas
que pode ser obtido através da alimentação).
A maioria das plantas e bactérias consegue sintetizar a totalidade dos
aminoácidos, não existindo nestes organismos o conceito de "aminoácido
essencial".
|
Amino
ácido |
mg por kg
de peso corporal |
mg para
pesssoas de |
mg para
pessoas de |
|
10 |
700 |
1000 |
|
|
20 |
1400 |
2000 |
|
|
L Leucina |
39 |
2730 |
3900 |
|
K Lisina |
30 |
2100 |
3000 |
|
+ C Cisteina |
15 (total) |
1050 |
1500 |
|
+ Y Tirosina |
25 (total) |
1750 |
2500 |
|
T Treonina |
15 |
1050 |
1500 |
|
4 |
280 |
400 |
|
|
V Valina |
26 |
1820 |
2600 |
A recomendação para crianças é de
|
Fonte protéica |
Amino ácido limitante |
|
lisina and triptofano |
|
|
nenhum; referência para proteína absorvida |
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